透明質(zhì)酸酶,英文名稱Hyaluronidase,一類能夠降低體內(nèi)透明質(zhì)酸活性的酶的總稱,結(jié)構(gòu)上由4個相同亞基構(gòu)成,每個亞基分子量接近14kDa,該酶是一種糖蛋白,包含5%的甘露糖和2.2%的葡萄糖胺。功能上該酶可隨機裂解透明質(zhì)酸、軟骨素和硫酸軟骨素中的β-N-乙酰己糖胺-[1→4]糖苷鍵。常與膠原酶聯(lián)合使用于降解細胞外基質(zhì),從而從組織中分離活細胞。本品來源于牛睪丸,活力值為400–1,000units/mg,合適的pH值為4.5–6.0。產(chǎn)品性質(zhì)中文別名(ChineseSynonym)玻璃糖醛酸酶;玻璃酸酶英文別名(EnglishSynonym)Hyaluronoglucosaminidase;Hyaluronate4-glycanohydrolaseCAS號(CASNO.)37326-33-3來源(Source)牛睪丸分子量(MolecularWeight)~55kDa類型(Type)I-S外觀(Appearance)淡黃色至米黃色至褐色粉末α-凝血酶,是血液凝固途徑中的關(guān)鍵酶。它負責將纖維蛋白原轉(zhuǎn)化為纖維蛋白,形成血凝塊的基礎(chǔ)。Recombinant Human CD55 Protein,His Tag
RecombinantBiotinylatedHumanKIR2DL1Protein,His-AviTag性能參數(shù)分子別名(Synonyms)CD158A;CD158Ankat1;cl-42表達區(qū)間及表達系統(tǒng)(Source)BiotinylatedHumanKIR2DL1ProteinisexpressedfromHEK293withHistagandAvitagattheC-Terminus.ItcontainsHis22-Arg242.[Accession|P43626]分子量大小(MolecularWeight)TheproteinhasapredictedMWof27.1kDa.Duetoglycosylation,theproteinmigratesto48-60kDabasedonSDS-PAGEresult.(Endotoxin)Lessthan1EUperμgbytheLALmethod.純度(Purity)>95%asdeterminedbySDS-PAGEandHPLC.制劑(Formulation)Lyophilizedfrom0.22μmfilteredsolutioninPBS(pH7.4).Normally8%trehaloseisaddedasprotectantbeforelyophilization.重構(gòu)方法(Reconstitution)Centrifugethetubebeforeopening.Reconstitutingtoaconcentrationmorethan100μg/mlisrecommended.Dissolvethelyophilizedproteinindistilledwater.儲存條件Theproductshouldbestoredat-25~-15℃for1yearfromdateofreceipt.2-7days,2~8°Cundersterileconditionsafterreconstitution.Recombinant Cynomolgus BTN3A1/CD277 Protein,His-Avi Tag內(nèi)分泌腺衍生的血管內(nèi)皮生長因子(EG-VEGF),也稱為(PK1),是分泌蛋白的原蛋白蛋白家族的成員。
Endo H糖苷內(nèi)切酶H:結(jié)構(gòu)、功能及其在糖生物學中的應用摘要Endo H糖苷內(nèi)切酶H(Endo H)是一種專門切割N-連接糖鏈的內(nèi)切酶,用于糖生物學和蛋白質(zhì)工程領(lǐng)域。本文將探討Endo H的結(jié)構(gòu)特性、催化機制、以及其在研究和臨床應用中的潛力。引言N-連接糖基化是一種在真核細胞中普遍存在的蛋白質(zhì)修飾方式,涉及將糖鏈添加到蛋白質(zhì)的天冬酰胺殘基上。Endo H作為一種內(nèi)切酶,能夠特異性地識別并切割N-連接糖鏈中的β-N-乙酰葡糖胺苷鍵,從而在蛋白質(zhì)工程和生物制藥中發(fā)揮重要作用。Endo H的結(jié)構(gòu)特性Endo H通常來源于流感嗜血桿菌(Hemophilus influenzae),其分子質(zhì)量約為50 kDa。該酶由兩個結(jié)構(gòu)域組成:一個負責識別糖鏈的催化結(jié)構(gòu)域和一個有助于酶穩(wěn)定性的非催化結(jié)構(gòu)域。催化機制Endo H的催化機制涉及對N-連接糖鏈的特異性識別和切割。酶的活性位點含有多個氨基酸殘基,這些殘基與糖鏈的特定結(jié)構(gòu)相互作用,導致酶對底物的高特異性。Endo H催化的糖苷鍵斷裂是一水解反應,需要水分子的參與。
BovineThrombin,HighSpecificActivity,>2000IU/mg牛凝血酶(高活力,>2000IU/mg)本品有效切割質(zhì)量比1:2000,通常在未做過預實驗的情況下建議在1:1000質(zhì)量比進行體系的優(yōu)化,即1mg的目的蛋白加入2U的酶(2000U/mg),使用時可用生理鹽水將酶配成100U/mL,有效消化緩沖液:20mMTris-HCl,含150mMNaCl,pH8.0。在20℃-37℃切割0.3-16h。注意:①具體反應溫度可根據(jù)融合蛋白的性質(zhì)而定,如需要低溫保存的蛋白,可在4℃切割24h。②因為凝血酶會吸附在玻璃上,建議用塑料管分裝凍存(-20℃)凝血酶溶液。注意事項1.此凍干產(chǎn)品穩(wěn)定性好,2~8℃條件下保存3年,酶活力未有變化。室溫條件下保存1年,酶活力未有變化。2.本產(chǎn)品作科研用途。3.為了您的安全和健康,請穿實驗服并佩戴一次性手套操作。猴痘病毒A30蛋白是病毒進入宿主與細胞-細胞融合過程中所需的包膜蛋白,被認為是猴痘病毒研究中的重要靶點。
α-凝血酶(α-Thrombin)是一種高度特異性的絲氨酸蛋白酶,由凝血酶原(Prothrombin,II因子)經(jīng)蛋白水解活化而來。它在凝血過程中起著非常重要的作用,不僅能夠促使纖維蛋白凝塊的產(chǎn)生,還負責提供反饋信號來尋找前輔因子:V因子和VIII因子。也可以用作血管收縮劑。在體內(nèi),活化的X因子(FactorXa)切割凝血酶原,釋放出活性肽并將凝血酶切割成具有催化活性的α-凝血酶。α-凝血酶由一條輕鏈(Achain)(Mw~6,000)和一條重鏈(Bchain)(Mw~31,000)通過二硫鍵連接而成。某些情況下,α-凝血酶會發(fā)生自溶生成β-凝血酶和γ-凝血酶。β-凝血酶由對α-凝血酶A鏈水解并切割含有B鏈糖基化位點的小片段(B1,B2)組合而成。除了用于凝血研究之外,α-凝血酶還常用來位點特異性切割融合蛋白。基因重組時將凝血酶識別位點插入在目的蛋白與利于后續(xù)純化和/或表達的多肽或者蛋白之間,通過凝血酶切割表達的重組子即可釋放目的蛋白。凝血酶本身可通過親和層析技術(shù)快速去除。本品是由勻質(zhì)化的人凝血酶原經(jīng)由Xa因子,Va因子和磷脂活化而得,經(jīng)SDS-PAGE檢測確保凝血酶原的完全活化,并以NIH凝血酶的標準品為參考,提供的酶活力不少于3091NIHU/mg。重組型TEV蛋白酶(rTEV)是經(jīng)過基因工程改造和純化后的重組蛋白酶,保持天然TEV酶的功能活性。Recombinant Human CD55 Protein,His Tag
糖苷內(nèi)切酶 H 是一種重組糖苷酶,能夠?qū)?N-糖蛋白中的高甘露糖和某些雜合型寡聚糖的殼二糖結(jié)構(gòu)進行切割。Recombinant Human CD55 Protein,His Tag
糖苷內(nèi)切酶H是一種重組糖苷酶,能夠?qū)-糖蛋白中的高甘露糖和某些雜合型寡聚糖的殼二糖結(jié)構(gòu)進行切割,去除糖蛋白中的N-連接高甘露糖。糖苷內(nèi)切酶H克隆自褶皺鏈霉菌(Streptomycesplicatus)。并在酵母中重組表達。本產(chǎn)品帶his標簽,常應用于抗體及其相關(guān)蛋白完全去糖基化。另外,我司還提供其他類型的糖苷酶,包括糖苷內(nèi)切酶S(Cat#20413ES),酵母重組表達的N-糖苷酶F(比活性:750000U/mL),酵母重組表達的N-糖苷酶F(比活性:100000U/mL)。儲存條件-15~-25℃保存,有效期1年。使用說明變性條件下蛋白質(zhì)去糖基化1)在水中加入1μLBuffer1和目標糖蛋白(1-20μg),至終體積10μL;2)100℃溫度下煮沸10min使其變性,冰上冷卻,離心10秒;3)加入2μL的Buffer2,8μL去離子水,總反應體積20μL;4)加入1-2μL的EndoH,輕輕混勻。在37℃孵育1-3h。5)65℃下熱失活10分鐘。非變性條件下蛋白質(zhì)去糖基化1)在水中加入2μL的Buffer2和目標糖蛋白(1-20μg)至終體積為20μL。2)加入2~5μL的EndoH,輕輕混勻。3)37°C孵育4-24h。注意:在變性條件下大多數(shù)底物能夠更好的去糖基化,在非變性條件下可能需要增加EndoH的量和延長孵育時間。Recombinant Human CD55 Protein,His Tag