產(chǎn)品描述纖維蛋白原（Fibrinogen，F(xiàn)g），即凝血因子I，分子量約340kDa，由α、β、γ三對(duì)不同多肽鏈組成，多肽鏈間以二硫鍵相連。α鏈分子量63.5kDa，β鏈分子量56kDa，γ鏈分子量47kDa，纖維蛋白原約含4%碳水化合物。纖維蛋白原參與凝血的原理：在凝血酶作用下，α鏈與β鏈分別釋放出A肽與B肽，生成纖維蛋白單體。在此過程中，由于釋放了酸性多肽，負(fù)電性降低，單體易于聚合成纖維蛋白多聚體，但此時(shí)單體之間借氫鍵與疏水鍵相連，尚可溶于稀酸和尿素溶液中。進(jìn)一步在Ca2+與活化的ⅩⅢ因子作用下，單體之間以共價(jià)鍵相連，則變成穩(wěn)定的不溶性纖維蛋白凝塊，完成凝血過程。來源于不同物種（如來源于牛、貓、狗、豚鼠、人、綿羊、小鼠和大鼠等）的纖維蛋白原具有相似的結(jié)構(gòu)和性質(zhì)。因此，一般來源于一種哺乳動(dòng)物的纖維蛋白原可與其他來源的凝血酶交叉反應(yīng)，相反地來自一種哺乳動(dòng)物蛋白的凝血酶液也可注入多種動(dòng)物，發(fā)生凝血反應(yīng)。在藥物篩選中，全長CB1受體可用于高通量篩選實(shí)驗(yàn)，以發(fā)現(xiàn)和優(yōu)化潛在的藥物候選物。Recombinant Canine IL-8/CXCL8

生物學(xué)功能纖維蛋白原在凝血過程中起到?jīng)Q定性作用。當(dāng)血管受損時(shí)，凝血酶激發(fā)纖維蛋白原，轉(zhuǎn)化為不溶性的纖維蛋白，形成穩(wěn)定的凝塊，從而實(shí)現(xiàn)止血。醫(yī)學(xué)應(yīng)用凝血障礙纖維蛋白原注射液可用于先天性或獲得性纖維蛋白原缺乏癥，以及手術(shù)中的異常出血。功能性食品添加劑免疫球蛋白因其特殊的免疫生理功能，被研究作為功能性食品添加劑。藥物載體牛血清白蛋白（BSA）常作為藥物分子的載體，用于研究藥物在體內(nèi)的運(yùn)輸和代謝過程。前景展望隨著蛋白質(zhì)工程技術(shù)的發(fā)展，牛血漿中纖維蛋白原的大規(guī)模生產(chǎn)和應(yīng)用前景廣闊。未來研究應(yīng)著重于提高提取效率、降低成本，并擴(kuò)大其在新藥開發(fā)、組織工程和診斷學(xué)等領(lǐng)域的應(yīng)用。結(jié)論牛血漿中的纖維蛋白原不僅在凝血過程中發(fā)揮著關(guān)鍵作用，而且在醫(yī)學(xué)研究中具有重要價(jià)值。通過優(yōu)化提取和純化工藝，可以更好地利用這一資源，為人類健康做出貢獻(xiàn)。Recombinant Rhesus macaque VEGF R2/KDR Protein,His TagPNGase F可以用于從糖蛋白上釋放完整的N-連接寡糖鏈，這在蛋白質(zhì)組學(xué)和糖生物學(xué)研究中非常有用。

Enterokinase,Recombinant,ExpressedinE.coli大腸桿菌表達(dá)重組腸激酶(不帶標(biāo)簽)注意事項(xiàng)1.本產(chǎn)品所講述的緩沖體系需要自行配置。2.不建議37℃條件下酶切，可能會(huì)有非特異性酶切出現(xiàn)。3.在＞200mM咪唑，或＞200mMNaCl，或＞5%甘油，酶切會(huì)受到影響。如果樣品溶液中含有上述成分的一種或多種，為獲得理想的酶切結(jié)果，請(qǐng)先將樣品透析到25mMTris-HCl8.0緩沖液中，然后再進(jìn)行酶切實(shí)驗(yàn)；若不方便透析，可將樣品稀釋到咪唑含量在100mM以下，NaCl濃度在50mM以下，甘油濃度小于5%以下進(jìn)行酶切，酶的用量與蛋白比例不變；若干擾因素很多，且不便去除，需要適當(dāng)增加酶量或延長酶切時(shí)間，有助于得到理想的酶切效果。4.磷酸鹽對(duì)Enterokinase有很強(qiáng)的抑制作用，痕量的磷酸鹽都會(huì)嚴(yán)重影響Enterokinase的活性，因此在酶切體系內(nèi)不能存在磷酸鹽。5.本品是具有高酶活力重組腸激酶，切割蛋白使用量少，可不考慮除去。后續(xù)如需去除重組腸激酶，可用陰離子交換樹脂（如DEAE-FF）對(duì)其進(jìn)行洗脫。推薦洗脫條件如下：平衡緩沖液：25mMTris-HClpH8.0洗脫緩沖液：25mMTris-HClpH8.0，含100mMNaCl6.蛋白酶切效果不好，可適當(dāng)增加酶量，或適當(dāng)延長酶切時(shí)間。

抑肽酶（Aprotinin），一種絲氨酸蛋白酶抑制劑，廣泛應(yīng)用于生物技術(shù)領(lǐng)域。本研究探討了利用大腸桿菌（E. coli）表達(dá)系統(tǒng)生產(chǎn)重組抑肽酶的方法，及其在科研和工業(yè)生產(chǎn)中的優(yōu)勢。引言抑肽酶，又稱胰蛋白酶抑制劑，是一種小分子蛋白，能有效抑制胰蛋白酶、糜蛋白酶等絲氨酸蛋白酶的活性。在生物制藥、細(xì)胞培養(yǎng)和分子生物學(xué)研究中，抑肽酶的使用對(duì)于防止非特異性蛋白水解至關(guān)重要。傳統(tǒng)的抑肽酶主要來源于動(dòng)物，如牛肺，但存在外源病毒污染的風(fēng)險(xiǎn)。因此，利用大腸桿菌表達(dá)系統(tǒng)進(jìn)行重組抑肽酶的生產(chǎn)，可以提供一種無動(dòng)物源、高純度、質(zhì)量穩(wěn)定的替代品。材料與方法基因克隆與表達(dá)載體構(gòu)建：人源Ⅲ型膠原蛋白基因被克隆并構(gòu)建到適合大腸桿菌表達(dá)的質(zhì)粒載體中。大腸桿菌表達(dá)菌株的構(gòu)建：通過轉(zhuǎn)化，將構(gòu)建好的質(zhì)粒導(dǎo)入大腸桿菌宿主菌中，構(gòu)建表達(dá)菌株。發(fā)酵培養(yǎng)：利用發(fā)酵罐進(jìn)行大腸桿菌的擴(kuò)大培養(yǎng)，以提升重組抑肽酶的產(chǎn)量。蛋白純化：通過多次柱純化獲得高純度的重組抑肽酶?？缒さ鞍椎目缒^(qū)域的相互作用是連接膜外環(huán)境與細(xì)胞內(nèi)環(huán)境的重要渠道。

Endo H糖苷內(nèi)切酶H：結(jié)構(gòu)、功能及其在糖生物學(xué)中的應(yīng)用摘要Endo H糖苷內(nèi)切酶H（Endo H）是一種專門作用于糖鏈的內(nèi)切酶，對(duì)研究蛋白質(zhì)糖基化修飾具有重要意義。本文將探討Endo H的結(jié)構(gòu)特性、催化機(jī)制以及在糖生物學(xué)研究中的應(yīng)用。引言蛋白質(zhì)糖基化是一種普遍存在的翻譯后修飾，對(duì)蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)、穩(wěn)定性和功能發(fā)揮著關(guān)鍵作用。Endo H是一種能夠特異性識(shí)別并切割高甘露糖型N-連接糖鏈的內(nèi)切酶，廣泛應(yīng)用于蛋白質(zhì)糖基化分析。Endo H的結(jié)構(gòu)特性Endo H由菌Helix pomatia分泌，其分子量約為130 kDa。該酶具有一個(gè)催化中心，能夠識(shí)別并切割特定的糖苷鍵。Endo H的三維結(jié)構(gòu)尚未完全解析，但其氨基酸序列和某些關(guān)鍵催化殘基已被確定。催化機(jī)制Endo H通過水解N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）與N-乙酰半乳糖胺（GalNAc）之間的β-1,4糖苷鍵，從而釋放高甘露糖型N-連接糖鏈。該過程不涉及輔因子，表明Endo H催化機(jī)制可能依賴于其活性位點(diǎn)的氨基酸殘基。人α-凝血酶，一種絲氨酸蛋白酶，是凝血級(jí)聯(lián)反應(yīng)中的中心酶，對(duì)止血和其他多種生理過程至關(guān)重要。OVA Peptide (323-339)

透明質(zhì)酸的生產(chǎn)可以通過動(dòng)物組織提取、微生物發(fā)酵或化學(xué)合成等方法進(jìn)行。Recombinant Canine IL-8/CXCL8

分子特性：牛凝血酶的分子特性符合高比活度酶的標(biāo)準(zhǔn)，純度達(dá)到SDS-PAGE電泳無雜蛋白條帶的要求。穩(wěn)定性：牛凝血酶在室溫下運(yùn)輸穩(wěn)定，在2~8℃條件下可保存3年而酶活力未有變化。應(yīng)用效果：在1:2000的質(zhì)量比下，牛凝血酶能有效切割蛋白，適用于科研和工業(yè)生產(chǎn)中的重組融合蛋白特異性斷裂。討論科研應(yīng)用：牛凝血酶因其高比活度和專一性，在分子生物學(xué)、生物化學(xué)和生物工程制藥研究中作為工具酶具有重要價(jià)值。臨床：作為止血藥物，牛凝血酶在外科手術(shù)中的應(yīng)用超過100年，因其簡便和高效而受到青睞6。生產(chǎn)優(yōu)勢：牛凝血酶的生產(chǎn)穩(wěn)定性好，純度高，不含有其他蛋白酶活性，適合大規(guī)模生產(chǎn)和應(yīng)用。Recombinant Canine IL-8/CXCL8