產(chǎn)品簡介抑肽酶（Aprotinin），又稱為抑蛋白酶肽，是一種競爭性、可逆的絲氨酸蛋白酶抑制劑，可與絲氨酸蛋白酶形成穩(wěn)定復(fù)合物并阻斷酶的活性位點，這種結(jié)合是可逆的，大多數(shù)的抑肽酶-蛋白酶復(fù)合物在極端的pH<3.0的條件下解除結(jié)合。抑肽酶抑制糜蛋白酶、胰蛋白酶、激肽釋放酶和血纖維蛋白溶酶，不能抑制Xa因子和凝血酶。從結(jié)構(gòu)上來說，抑肽酶是一種來自牛肺的單體球狀蛋白，由58個氨基酸組成并排列在具有三個交聯(lián)二硫鍵的單個多肽鏈中。重組抑肽酶采用大腸桿菌表達，在GMP法規(guī)下生產(chǎn)，不含任何動物源成分，無動物源性的病毒污染，氨基酸序列與來源于牛肺的抑肽酶完全一致，具有與動物源性抑肽酶相同的酶學(xué)性質(zhì)，可替代動物源性抑肽酶用于各種生物技術(shù)過程中，如：重組蛋白生產(chǎn)中抑制絲氨酸蛋白酶的活性；細胞培養(yǎng)等。另外，也提供來源于牛肺的抑肽酶（動物源性）酶活單位：能抑制1個胰蛋白酶單位的活力稱為1個抑肽酶活力單位（EPU）。儲存條件凍干粉2~8℃保存，有效期2年。使用方法抑肽酶與蛋白酶是等摩爾有效結(jié)合，推薦的結(jié)合pH>6.0，在pH<3.0的條件下不結(jié)合。可直接使用0.9%NaCl溶解，溶解后可-20℃儲存。泛素化是一種蛋白質(zhì)翻譯后修飾過程，涉及將泛素分子共價結(jié)合到靶蛋白上。這個過程由一系列酶促反應(yīng)組成。Recombinant Mouse DLK1 Protein,His Tag

大腸桿菌系統(tǒng)通常是小分子細胞質(zhì)蛋白或結(jié)構(gòu)域表達的宿主。用大腸桿菌生產(chǎn)蛋白質(zhì)，由于只需要簡單的培養(yǎng)基和條件，因此費用低且方便。此外，除了無細胞表達，它是速度的系統(tǒng)，大腸桿菌倍增時間（約20min）比酵母（2h）、昆蟲細胞和哺乳動物細胞都快。一般來說，在大腸桿菌中表達重組蛋白包括：1.將一個編碼目標(biāo)蛋白的質(zhì)粒導(dǎo)入宿主菌；2.培養(yǎng)細胞至對數(shù)生長期；3.誘導(dǎo)蛋白表達。選擇合適的表達載體合適的宿主選定后，相應(yīng)的有許多工程化克隆位點和用于驅(qū)動蛋白表達的非編碼序列的載體可用。啟動子通常是可誘導(dǎo)的，以在細胞生長到合適的密度前阻止目標(biāo)蛋白表達。大部分載體還提供目標(biāo)蛋白與一系列蛋白標(biāo)簽構(gòu)建融合蛋白的選擇。常用的大腸桿菌表達載體分為以下兩大類：E．coliRNA聚合酶轉(zhuǎn)錄的載體Recombinant Human sTNF RII/TNFRSF1B透明質(zhì)酸的衍生物可以作為基因傳遞的載體，或用于疫苗佐劑，增強反應(yīng)。

生物醫(yī)學(xué)應(yīng)用止血和血栓形成研究牛纖維蛋白原用于研究以理解止血和血栓形成的機制。它作為研究可溶性纖維蛋白原轉(zhuǎn)化為不溶性纖維蛋白及其與血小板和其他凝血因子相互作用的模型。組織工程在組織工程領(lǐng)域，由于纖維蛋白原能夠在凝固時形成穩(wěn)定的網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，因此被用來創(chuàng)建細胞生長的支架。這一特性使其成為傷口愈合和組織再生應(yīng)用的理想候選物。藥物開發(fā)纖維蛋白原與各種藥物和化合物的相互作用是研究的一個課題。例如，研究其與某些藥物的結(jié)合可以幫助我們理解藥物在分子水平上的運輸和代謝過程，這對藥物開發(fā)至關(guān)重要。診斷學(xué)纖維蛋白原還用于開發(fā)各種疾病的診斷試驗，其中纖維蛋白原的異常水平可以表明炎癥、損傷或其他病理條件。結(jié)論牛纖維蛋白原是一個多面的手分子，在研究和臨床應(yīng)用中具有重要作用。它的結(jié)構(gòu)復(fù)雜性和功能性重要性使其成為持續(xù)研究的寶貴主題。隨著提取和純化方法的不斷改進，其在醫(yī)學(xué)和生物技術(shù)領(lǐng)域的實用性也將不斷提高。

RecombinantHumanACE2/ACEHProtein,hFcTag性能參數(shù)，分子別名（Synonyms）ACE2;ACEH;ACE-2表達區(qū)間及表達系統(tǒng)（Source）HumanACE2/ACEHProteinisexpressedfromHEK293withhFctagattheC-Terminus.ItcontainsGln18-Ser740.[Accession|Q9BYF1-1]分子量大?。∕olecularWeight）TheproteinhasapredictedMWof109.2kDa.Duetoglycosylation,theproteinmigratesto115-130kDabasedonSDS-PAGEresult.Endotoxin）Lessthan1EUperμgbytheLALmethod.純度（Purity）>95%asdeterminedbySDS-PAGEandHPLC.活性（Activity）ELISAData:ImmobilizedSARS-COV-2SpikeS(B.1.1.529/Omicron)Trimer,HisTagat1μg/ml(100μl/well)ontheplate.DoseresponsecurveforHumanACE2,hFcTagwiththeEC50of13.7ng/mldeterminedbyELISA.制劑（Formulation）Lyophilizedfrom0.22μmfilteredsolutioninPBS(pH7.4).Normally8%trehaloseisaddedasprotectantbeforelyophilization.重構(gòu)方法（Reconstitution）Centrifugethetubebeforeopening.Reconstitutingtoaconcentrationmorethan100μg/mlisrecommended.Dissolvethelyophilizedproteinindistilledwater.C5AR與其配體C5a結(jié)合后，可以激發(fā)多種免疫細胞，促進炎癥反應(yīng)和細胞趨化。

3C蛋白酶（3C Protease），也稱為3Cpro或3C樣蛋白酶（3CLpro），是一類在RNA病毒復(fù)制中發(fā)揮關(guān)鍵作用的酶。它們負責(zé)切割病毒的多聚蛋白前體，從而釋放出成熟的病毒蛋白，這些蛋白對于病毒的復(fù)制和組裝至關(guān)重要。3C蛋白酶在多種病毒中都有發(fā)現(xiàn)，包括冠狀病毒、小RNA病毒等。結(jié)構(gòu)與功能3C蛋白酶通常具有特定的酶切位點，能夠識別并切割特定的氨基酸序列。例如，小RNA病毒科的3C蛋白酶識別位點為Leu-Glu-Val-Leu-Phe-Gln↓Gly-Pro，切割位點位于谷氨酰胺（Gln）和甘氨酸（Gly）之間，稱為Q-G位點4。抗病毒藥物開發(fā)3C蛋白酶因其在病毒生命周期中的關(guān)鍵作用，成為抗病毒藥物開發(fā)的重要靶點。通過抑制3C蛋白酶的活性，可以有效阻斷病毒的復(fù)制過程。例如，SARS-CoV-2（病毒）的3CLpro是抗冠狀病毒藥物的重要靶點，西湖大學(xué)胡奇團隊等合作揭示了SARS-CoV-2 3CLpro潛在耐藥機制，為解決潛在的耐藥問題提供了重要信息3。耐藥性研究隨著3CLpro抑制劑的使用，其耐藥問題也日益受到關(guān)注。研究表明，3CLpro的某些突變可能導(dǎo)致病毒對抑制劑產(chǎn)生耐藥性。泛素蛋白在細胞內(nèi)發(fā)揮著調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)降解的作用，通過泛素-蛋白酶體途徑標(biāo)記蛋白質(zhì)，被蛋白酶體識別并降解。Recombinant Mouse BST2 Protein,His Tag

透明質(zhì)酸的生產(chǎn)可以通過動物組織提取、微生物發(fā)酵或化學(xué)合成等方法進行。Recombinant Mouse DLK1 Protein,His Tag

α-凝血酶（α-Thrombin）產(chǎn)品性質(zhì)中文別名（Chinesesynonym）α-凝血酶；IIa因子；英文別名（Englishsynonym）α-Thrombin；FactorIIaCAS號（CASNO.）9002-04-4分子量（Molecularweight）37000daltons活力（Activity）≥3091.00NIHU/mg緩沖液組分（Buffer）50mMSodiumCitrate/0.2MNaCl/0.1%PEG-8000/pH6.5含量（Totalprotein）0.324mg運輸和保存方法粉末冰袋運輸，2-8℃保存；配好的液體，請于≤-60℃保存。使用方法（酶切體系）產(chǎn)品溶于水，配成的1000U/ml儲存液，根據(jù)使用量分配于不同的離心管中，凍存于?20℃保存，凝血酶對不同的融合蛋白切割效率是不一樣的，首先要進行小量切割試驗。比如固定融合蛋白10ug，加不同量的凝血酶（如0.1U,0.2U,0.5U,1U等),在不同的溫度(如4度,16度,室溫或37度等)下進行試驗。Recombinant Mouse DLK1 Protein,His Tag