什么導(dǎo)致彈性蛋白生成下降呢？蛋白質(zhì)不會(huì)對(duì)降解產(chǎn)生***，包括彈性蛋白，身體會(huì)在童年時(shí)期產(chǎn)生彈性蛋白，但在青春期后停止產(chǎn)生彈性蛋白。體內(nèi)約有10%的彈性蛋白在一生中會(huì)慢慢喪失，導(dǎo)致皺紋和松弛的皮膚。皮膚中彈性蛋白的喪失是由內(nèi)在和外在衰老引起的。無(wú)論您對(duì)皮膚的護(hù)理程度如何，隨著時(shí)間的推移，內(nèi)在衰老會(huì)發(fā)生使您的皮膚會(huì)變得更薄，彈性也會(huì)降低。內(nèi)在老化不可避免性，以及外在不良生活習(xí)慣和環(huán)境破壞會(huì)加速導(dǎo)致皺紋形成。膠原蛋白肽可以改善皮膚的健康狀況。天津深海鱈魚(yú)膠原蛋白原液

   不同分子量分布膠原蛋白溶液的黏度與溶質(zhì)濃度、溶劑、pH、溫度和外加電解質(zhì)有關(guān)。在等電點(diǎn)時(shí)膠原蛋白溶液的黏度比較低，pH值低于或高于等電點(diǎn)時(shí)，膠原蛋白及多肽均將帶一定電荷，溶液的黏度相應(yīng)增大，離等電點(diǎn)越遠(yuǎn)，溶液的黏度越大；不同分子量分布膠原蛋白及多肽溶液的黏度均隨溫度升高而下降。膠原蛋白分子量越大，濃度越大，溶液的黏度越高，高分子量膠原蛋白溶液的黏度隨濃度增加呈指數(shù)上升，而低分子量膠原蛋白溶液的黏度則隨濃度增加近似直線上升；在膠原蛋白及多肽溶液中加入電解質(zhì)會(huì)導(dǎo)致其黏度明顯上升。膠原蛋白的水解產(chǎn)物含有多種氨基酸，其中以甘氨酸較為豐富。其次為丙氨酸、谷氨酸和精氨酸，半胱氨酸、色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低，因此，膠原蛋白屬不完全蛋白質(zhì)。水解豬皮膠原所得的肽類(lèi)產(chǎn)物中含有19種氨基酸，其中包括7種成人必需氨基酸和2種幼兒必需的半必需氨基酸；而且氨基酸總量高達(dá)90%以上。在八種人體必需氨基酸中含有六種：異亮氨酸（Ile）為，亮氨酸（Leu）和苯丙氨酸（Phe）為，纈氨酸（Val），蘇氨酸（Thr）為，賴(lài)氨酸（Lys）為。上海大豆膠原蛋白液體飲品膠原三肽是其水分含量增加，起到了保濕作用。

   酶法提取是指可溶性膠原和酸溶性膠原被提取后，需用一些蛋白酶，如膠原酶、胃蛋白酶、木瓜蛋白酶和胰凝乳蛋白酶等水解，得到不同的酶促溶性膠原蛋白。所使用的蛋白酶主要分3種：動(dòng)物蛋白酶（如胰蛋白酶，胃蛋白酶），植物蛋白酶（如木瓜蛋白酶，菠蘿蛋白酶），微生物蛋白酶（如堿性蛋白酶，中性蛋白酶）。在對(duì)酶法水解膠原蛋白的研究中，以堿性蛋白酶應(yīng)用較多。將膠原進(jìn)行限制性降解，即將末端肽切割下來(lái)，由于膠原肽鏈間的共價(jià)鍵都是通過(guò)分子末端肽里的賴(lài)氨酸或羥賴(lài)氨酸的相互作用形成的，末端肽被切下后，含三螺旋結(jié)構(gòu)的主體部分可溶于稀有機(jī)酸而被提取出來(lái)。用酶處理，可以水解掉膠原纖維蛋白的末端肽，提高膠原蛋白的產(chǎn)率；而且還不會(huì)破壞膠原蛋白的三股螺旋結(jié)構(gòu)，保持其特性。影響酶提取的因素有很多，如酶濃度、酶與底物的比例、酶解時(shí)間、酶解溫度、pH值以及料液比等。在實(shí)際操作中，大多數(shù)采用酶復(fù)合法提取膠原蛋白，較多的是使用胃蛋白酶提取，有機(jī)酸多為乙酸。

   IV型膠原蛋白非常細(xì)小而且呈線性分布在組織內(nèi)部，是連接表皮和真皮的主要要素。Ⅴ型膠原的肽鏈由2條α1鏈和1條α2鏈或由3條α1鏈組成，存在3種組裝形式：[α1(Ⅴ)]3、[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ)和α1(Ⅴ)、α2(Ⅴ)、α3(Ⅴ)，其中以[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ)為主。Ⅴ型膠原分布在細(xì)胞周?chē)约阿裥湍z原的周?chē)?，可能在基膜和結(jié)締組織之間起著橋梁作用，已經(jīng)從數(shù)種魚(yú)類(lèi)肌肉中分離出來(lái)。XV型膠原蛋白分布較廣而且多分布在血管、神經(jīng)組織的外面地帶，而且其與角化細(xì)胞**黑素細(xì)胞分子發(fā)生有關(guān)。[33-36]膠原、明膠和水解膠原蛋白的電泳分析[37]Ⅺ型膠原是異三聚體，其組成為α1(Ⅺ)α2(Ⅺ)α3(Ⅺ)，Ⅺ型膠原是軟骨的微量成分，在軟骨膠原纖維的形成和軟骨基質(zhì)的組成中起著重要作用，且常與Ⅱ型膠原共存。陸生生物的軟骨組織較水生生物含量高的多，所以Ⅱ型膠原的研究的對(duì)象大多是陸生生物，雖然在1984年已經(jīng)從鯊魚(yú)的軟骨中分離出來(lái)Ⅱ型膠原，但是從水產(chǎn)動(dòng)物提?、蛐湍z原的研究并不多。膠原蛋白肽是一種細(xì)胞外蛋白質(zhì)。

   膠原蛋白的熱變性溫度可以通過(guò)測(cè)定膠原蛋白溶液增比黏度的變化來(lái)確定。其方法是將膠原蛋白樣品溶于一定量的緩沖溶液中，并配制成一定濃度的溶液，然后用烏式黏度計(jì)測(cè)量溶液在一定溫度區(qū)間內(nèi)保持一定時(shí)間后的增比黏度，以增比黏度對(duì)溫度作圖，當(dāng)增比黏度變化50%時(shí)所對(duì)應(yīng)的溫度即為熱變性溫度。熱變性溫度還可通過(guò)拉曼光譜和差示掃描量熱法等進(jìn)行測(cè)定。有人測(cè)得鱸魚(yú)、鯽魚(yú)和鳙魚(yú)魚(yú)皮膠原蛋白的熱變性溫度分別為25、27和30℃，它們的棲息水溫分別為26～27、29和32℃，亞氨基酸含量分別為、，與3種魚(yú)皮膠原的熱變性溫度相吻合Ⅱ型膠原和Ⅺ型膠原Ⅱ型膠原由三條α1肽鏈組成，即[α1(Ⅱ)]3，富含羥賴(lài)氨酸，并且糖化率高，含糖量可達(dá)4%，是軟骨中的主要膠原。另外，即使同一生物，皮和骨膠原蛋白的熱變形溫度也可能不一，像來(lái)自日本海鱸、鮐魚(yú)、大頭鯊和眼斑鲀的皮膠原蛋白的變性溫度為℃，而骨膠原蛋白的變性溫度則為℃。附帶結(jié)論是骨膠原蛋白的變性溫度范圍整體上比皮膠原蛋白的變性溫度范圍要高。而且骨膠原蛋白和皮膠原蛋白在不同pH時(shí)的溶解度不同。這表明皮和骨膠原蛋白的分子特性和構(gòu)型存在差異。采用酶法提取膠原蛋白及其多肽的研究主要是從動(dòng)物皮及其加工副產(chǎn)物中。湖北大豆膠原蛋白口服液

?膠原是大分子，不易被皮膚吸收。天津深海鱈魚(yú)膠原蛋白原液

   一級(jí)結(jié)構(gòu)是組成膠原蛋白多肽鏈的氨基酸序列；膠原蛋白分子是由3條左手螺旋（二級(jí)結(jié)構(gòu)）的多肽鏈組成，它們相互纏繞形成一個(gè)在中心分子軸周?chē)挠沂致菪ㄈ?jí)結(jié)構(gòu)）；完整的膠原蛋白分子的長(zhǎng)度約280nm，直徑約；在Ⅰ型膠原原纖維的二維結(jié)構(gòu)（小角X線衍射圖譜和透射電子顯微照片）中，膠原分子通過(guò)一個(gè)或多個(gè)4D距離與另一個(gè)膠原分子交錯(cuò)，D表示在小角X線衍射圖譜中所見(jiàn)的基本重復(fù)距離，或電子顯微照片中所見(jiàn)的重復(fù)距離。因?yàn)槟z原分子的長(zhǎng)度約是，膠原分子的交錯(cuò)引起約有。由于膠原是細(xì)胞外間質(zhì)成分，在體內(nèi)以不溶性大分子結(jié)構(gòu)存在，并與蛋白多糖、糖蛋白等結(jié)合在一起，因此膠原的制備包括材料的選擇、預(yù)處理、酸堿酶鹽水法提取、不同類(lèi)型膠原的分離和純化。天津深海鱈魚(yú)膠原蛋白原液

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