抗體主要功能：?jiǎn)?dòng)補(bǔ)體產(chǎn)生攻膜復(fù)合物使細(xì)胞溶解破壞。人IgG1～3和IgM與相應(yīng)抗原結(jié)合后，可因構(gòu)象改變而使其CH2和CH3結(jié)構(gòu)域內(nèi)的補(bǔ)體結(jié)合點(diǎn)暴露，從而通過(guò)經(jīng)典途徑啟動(dòng)補(bǔ)體系統(tǒng)，產(chǎn)生多種效應(yīng)功能，其中IgM、IgG1和IgG3啟動(dòng)補(bǔ)體系統(tǒng)的能力較強(qiáng)，IgG2較弱。IgA、IgE和IgG4本身難以啟動(dòng)補(bǔ)體，但在形成聚合物后可通過(guò)旁路途徑啟動(dòng)補(bǔ)體系統(tǒng)。通常情況下，lgD不能啟動(dòng)補(bǔ)體。調(diào)理吞噬和ADCC：IgG可通過(guò)其Fc段與表面具有相應(yīng)受體的細(xì)胞結(jié)合，產(chǎn)生不同的生物學(xué)作用。多克隆抗體可以用于檢測(cè)未知的抗原，因?yàn)槠淠軌蜃R(shí)別多個(gè)不同的表位。南京單克隆抗體研發(fā)制造

抗體可變區(qū)：重鏈和輕鏈的V區(qū)分別稱為VH和VL。VH和VL中各含有3個(gè)氨基酸組成和排列順序高度可變的區(qū)域，稱為高變區(qū)（hypervariable region，HVR）或互補(bǔ)決定區(qū)（complementarity determining region，CDR）， 包括HVR1（CDR1）、HVR2（CDR2）和HVR3（CDR3），其中，HVR3（CDR3）變化程度更高。VH的3個(gè)高變區(qū)分別位于29～31、49～58和95～102位氨基酸，而VL的3個(gè)高變區(qū)分別位于28～35、49～56和91～98位氨基酸。VH和VL的3個(gè)CDR共同組成Ig的抗原結(jié)合部位（antigen-binding site），決定抗體的特異性，是抗體識(shí)別及結(jié)合抗原的部位。在V區(qū)中，CDR之外區(qū)域的氨基酸組成和排列順序相對(duì)保守，稱為骨架區(qū)（framework region，F(xiàn)R）。VH或VL各有四個(gè)骨架區(qū)，分別用FR1、FR2、FR3和FR4表示。廣州IgM抗體報(bào)價(jià)多克隆抗體可以通過(guò)親和層析或凝集素親和純化方法進(jìn)行純化，以獲得較高純度的抗體。

IgE抗體是人體內(nèi)非常重要的一類(lèi)免疫球蛋白，在正常情況下，其含量是所有免疫球蛋白中很低的一種。但在病理情況下，如過(guò)敏性疾病，或寄生蟲(chóng)傳染時(shí)，IgE水平可明顯升高。在過(guò)敏性疾病時(shí)，IgE可與致敏原結(jié)合，進(jìn)而再與肥大細(xì)胞，或嗜堿性粒細(xì)胞表面相應(yīng)的受體結(jié)合，即可引起上述細(xì)胞脫顆粒，釋放白三烯和組胺類(lèi)的物質(zhì)，從而引起臨床上過(guò)敏反應(yīng)。在寄生蟲(chóng)傳染時(shí)，IgE可與抗原結(jié)合，進(jìn)而再與嗜酸性粒細(xì)胞表面相應(yīng)的受體結(jié)合。嗜酸性粒細(xì)胞活化后，通過(guò)ADCC的作用，可對(duì)寄生蟲(chóng)進(jìn)行吞噬。除外，還有病理情況，如漿細(xì)胞瘤，即血液科較常見(jiàn)的多發(fā)性骨髓瘤，可出現(xiàn)IgE水平的升高，這時(shí)應(yīng)完善血尿、免疫固定電泳，判斷患者是否存在單克隆增生的免疫球蛋白，除外患者是否有血液系統(tǒng)的疾病。

選擇性培養(yǎng)的目的是篩選融合的雜交瘤細(xì)胞，一般采用HAT選擇性培養(yǎng)基。在HAT培養(yǎng)基中，未融合的小鼠骨髓瘤細(xì)胞中DNA的從頭合成途徑會(huì)被阻止；未融合的骨髓瘤細(xì)胞又因缺乏次黃嘌呤-鳥(niǎo)嘌呤-磷酸核糖轉(zhuǎn)移酶(HGPRT)，不能利用補(bǔ)救途徑合成DNA；這樣未融合小鼠骨髓瘤細(xì)胞的兩個(gè)DNA合成途徑都被阻止，骨髓瘤細(xì)胞DNA不能復(fù)制而死亡。 未融合的B淋巴細(xì)胞雖具有次黃嘌呤-鳥(niǎo)嘌呤-磷酸核糖轉(zhuǎn)移酶，但其本身不能在體外長(zhǎng)期存活也逐漸死亡。 只有融合的雜交瘤細(xì)胞由于從B淋巴細(xì)胞獲得了次黃嘌呤-鳥(niǎo)嘌呤-磷酸核糖轉(zhuǎn)移酶，可以通過(guò)補(bǔ)救途徑合成DNA，并具有骨髓瘤細(xì)胞能無(wú)限增殖的特性，因此，雜交瘤細(xì)胞能在HAT培養(yǎng)基中存活和增殖。單克隆抗體是通過(guò)從單個(gè)抗體細(xì)胞中獲得的抗體產(chǎn)生的。

抗體獨(dú)特的生物學(xué)活性使其在疾病的診斷、免疫防治及基礎(chǔ)研究中發(fā)揮作重要作用。早在19世紀(jì)后期，人們就開(kāi)始使用特異性抗原免疫動(dòng)物制備相應(yīng)的抗血清。1975年，Kohler和Milstein建立了單克隆抗體（monoclonai antibody，mAb）技術(shù)，使規(guī)模化制備高特異性、均質(zhì)性抗體成為可能。然而，鼠源性mAb在人體反復(fù)免疫后出現(xiàn)的人抗鼠抗體（human anti-mouseantibody，HAMA）很大程度上限制了mAb的臨床應(yīng)用。近年來(lái)，隨著分子生物學(xué)的發(fā)展，人們已經(jīng)可以通過(guò)抗體工程技術(shù)制備人一鼠嵌合抗體、人源化抗體或人源抗體。單克隆抗體的生產(chǎn)過(guò)程需要大量的細(xì)胞培養(yǎng)和純化步驟。山東PRR11抗體怎么購(gòu)買(mǎi)

單克隆抗體可以高度特異性地與特定抗原結(jié)合。南京單克隆抗體研發(fā)制造

1937年，Tiselius和Kabat用電泳方法將血清蛋白分為白蛋白、α1、α2、β及γ球蛋白等組分，并發(fā)現(xiàn)抗體主要存在于γ區(qū)，因此抗體又被稱為γ球蛋白。隨后，經(jīng)1968年和1972年的世界衛(wèi)生組織和國(guó)際免疫學(xué)會(huì)聯(lián)合會(huì)討論決定，將具有抗體活性或化學(xué)結(jié)構(gòu)與抗體相似的球蛋白統(tǒng)一命名為免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）。Ig可分為分泌型Ig（secreted Ig，SIg）和膜型Ig（membrane Ig，mIg）。SIg主要存在于血液和組織液中，行使抗體的各種功能；mIg主要構(gòu)成B細(xì)胞膜表面的抗原受體。南京單克隆抗體研發(fā)制造